日前，植物保护学院应用昆虫学重点实验室团队揭示杆状病毒囊膜蛋白GP64的结构域IV（domain IV）在低pH诱导的蛋白构象变化及其介导的膜融合过程中发挥关键作用。该研究以“Critical residues and contacts within domain IV of Autographa californica multiple nucleopolyhedrovirus GP64 contribute to its refolding during membrane fusion”为题在线发表于《Journal of Virology》（2020，DOI: 10. 1128/JVI. 01105-20）上。博士研究生于乾龙为论文第一作者，李朝飞教授为通讯作者。

昆虫杆状病毒囊膜蛋白GP64与哺乳动物弹状病毒（rhabdoviruses）糖蛋白G、疱疹病毒（herpesviruses）糖蛋白gB、以及索戈托病毒（thogotoviruses）糖蛋白Gp同属于III-型病毒膜融合蛋白家族。在低pH诱导的三级结构中，这些病毒蛋白由五个结构域（domain I-V）组成。其中结构域IV在不同病毒蛋白中呈β-折叠或环状结构（loop），国际上关于结构域IV在III-型病毒膜融合蛋白构象变化中的功能尚不清楚。该研究采用丙氨酸扫描突变杆状病毒GP64结构域IV中保守的氨基酸及其形成的分子内互作位点，通过检测突变蛋白三聚体形成、细胞表面定位、脂质膜融合活性、低pH诱导的构象变化以及对病毒感染影响等多个方面，揭示GP64结构域IV中保守的YxEGRW模序以及这些位点介导的分子内互作在低pH诱导的GP64构象变化及其介导的脂质膜融合过程中具有重要作用。研究结果对于认识III-型病毒膜融合蛋白的构象变化分子机制具有重要意义。

该研究得到了国家重点研发计划（2017YFC1200605）、国家自然科学基金（31672082）以及学校“双一流”建设专项基金等项目的资助。

原文链接：https://jvi.asm.org/content/early/2020/07/16/JVI.01105-20

编辑：王学锋

终审：郭建东